Chimia proteinelor

Biochimie - știința proceselor chimice și fizico-chimice care au loc în organismele vii și sunt baza tuturor formelor de viață. Biochimie a apărut la intersecția de Chimie Organică și Fiziologie la sfârșitul secolului trecut.

Structura și proprietățile proteinelor

Proteine ​​sau proteină - compuși organici cu greutate moleculară ridicată de azot conținând sunt heteropolimeri lineare, care sunt o componentă structurală de aminoacizi legați prin legături peptidice.

În plus față de conceptul de „proteină“, în chimie, termenii „peptidă“ și a găsit „polipeptidă“. Peptida este numita un oligomer, care constă din mai mult de 10 aminoacizi. Dar există molecule care conțin de la 10 până la 100 de aminoacizi - ele sunt un grup de polipeptide mici ca polipeptide mari pot conține mai mult de 100 de aminoacizi. Același număr de aminoacizi și pot conține unele proteine ​​mici. Prin urmare, limita la numărul de resturi de aminoacizi și, în consecință, greutatea moleculară între proteine ​​și polipeptide, mai degrabă convenționale.

În natură există zeci de mii de proteine ​​diferite. Și toate acestea diferă unul de altul în cinci simptom principal.

Diferențele majore în structura moleculelor proteice

Conform numărului de aminoacizi

secvență de aminoacizi diferită de alternanță. Acest lucru înseamnă că, chiar și cu același raport de aminoacizi diferiți în oricare două proteine ​​ale ordinului de dispunere a acestor aminoacizi este diferit, va fi proteine ​​diferite.

Numărul de lanțuri polipeptidice diferite în proteine ​​poate varia de la 1 la 12, dar dacă mai multe, este de obicei chiar (2, 4, 6, etc.)

Prin prezența componentei non-proteine ​​numite „grupare prostetică“. Dacă nu, este - o proteină simplă, în cazul în care există - o proteină complexă

În natură, există aproximativ 150 de aminoacizi. creșterea numărului de aminoacizi pentru a face proteine ​​implicate sunt doar 20 dintre ele, deși în metabolismul corpului uman. Acești 20 de aminoacizi au câteva caracteristici structurale comune (proprietăți generale ale aminoacizilor):

1. Toate acestea sunt acizi alfa-amino. Gruparea amino a părții generale a aminoacidului atașat la atomul de carbon alfa.

2. stereochimie alfauglerodnogo atom toate aparțin seriei L.

În consecință, toate aceste 20 de aminoacizi sunt exact aceeași porțiune a moleculei. Acestea diferă în structura radicalilor.

Molecula de apă are proprietăți polare.

atom de oxigen atrage mai puternic electroni decât atomii de hidrogen, cu toate acestea, norul de electroni reorientat spre oxigen. Gradul de polaritate determinată de mărimea tarifelor parțiale și distanța dintre centrele de greutate ale acestor taxe. Astfel, molecula de apă este un dipol.

Moleculele de apă sunt clustere structurate și forma.

In structurile de cluster sunt construite molecula de bine, care sunt ele însele polare, deoarece substanțele polare sunt ușor solubile în apă. Moleculele polare sunt cele care conțin atomi electronegative. In moleculele de proteine ​​sunt atomii electronegative O (oxigen), N (azot) și S (sulf).

Polaritate ridicată asigură proprietăți generale ale aminoacizilor rămași:

3. bună solubilitate în apă, datorită prezenței fragmentului moleculei general. In general fragment are proprietăți polare, deoarece conține o grupare carboxil -COOH (la pH fiziologic grupul este încărcat negativ), iar gruparea amino -NH2 (la pH fiziologic este încărcat pozitiv).

4. Capacitatea de a disociere electrolitica. Aminoacizii există în soluție apoasă ca (ioni bipolare) zwiterionici. In general, o astfel de moleculă la pH neutru (pH = 7) este electric neutru.

5. Punctul izoelectric (IEP, pI). (IEP) - valoarea pH-ului mediului în care substanțele amfoteri moleculă (de exemplu, aminoacizi) este în starea de electroneutral.

Diferențele în structura aminoacizilor

Radicalii amino pot diferi semnificativ unele de altele în structură.

Dacă există grupări carboxil suplimentare în radicalul, încărcătura a moleculei într-un mediu neutru este negativ, iar IEP unei astfel de molecule într-un mediu acid.

Aminoacid, din care radicalul are un amino suplimentar (NH2-grup), într-un mediu neutru este încărcat pozitiv. PI o astfel de aminoacid este într-un mediu alcalin (pI> 7). Acești aminoacizi includ lizină, arginină și histidină.

Amino acid, radical care are o grupare carboxil adițională (COOH-grup) într-un mediu neutru este încărcat negativ. IEP astfel de aminoacizi sunt în mediul acid (pI<7). К ним относятся аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота.

Folosind pH-ul mediului se caracterizează prin raportul dintre grupele -COOH și -NH2. Acest lucru se aplică peptidelor și proteinelor.

Diferite grupe funcționale conținute în radicalii de aminoacizi, le dau posibilitatea de a interacționa pentru a forma diferite tipuri de compuși. Dă exemple de astfel de interacțiuni.