Proteine, Jurnalul agro

Moleculele de proteine ​​sunt foarte mari. Ei, ca molecula de polizaharid format din molecule de aminoacizi mai mici. Unele proteine ​​sunt diferite de alte numere de secvență și varietate de aminoacizi care le aparțin. În natură, detectat peste 170 de aminoacizi diferiți, dar numai aproximativ 20 de aminoacizi incluși în proteină. Datorită faptului că aminoacizii din diferite molecule de proteine ​​sunt conectate într-o secvență diferită, există o mare varietate de proteine.

Lanț, constând dintr-un număr mare de resturi de aminoacizi interconectate denumite polipeptide. Structura lanțului polipeptidic include zeci sau sute de resturi de aminoacizi. Prin urmare, moleculele de proteine ​​nu diferă numai în compoziția de aminoacizi și secvența numerelor lor, dar, de asemenea, lungimea lanțului polipeptidic. Unele proteine ​​conțin un singur lanț polipeptidic, în timp ce altele - câteva. Proteinele care constau numai din aminoacizi, numite simplu. Proteinele complexe pot conține nu numai aminoacizi, dar, de asemenea, lipide, glucide, ioni de fier, sulf, magneziu, etc. De exemplu, în proteina de hemoglobină include ioni de fier, membrane celulare -. glicoproteină - o proteină legată covalent la un carbohidrat. Oamenii de stiinta descifreze structura de proteine ​​individuale, pentru a afla cum să le creeze în mod artificial și utilizate în medicină, agricultură, industria alimentară.

Numărul de aminoacizi, diversitatea lor, o secvență de conexiuni în molecule proteice determină specificitatea speciei unui singur individ. Structura celulele organismelor din diferite specii includ o varietate de proteine. Acest lucru creează o mare problemă cu transplanturi de organe la om.

Toate aminoacizi - o substanță cristalină incoloră. Ele sunt solubile în apă, multe dintre ele au un gust dulce. proprietăți importante ale aminoacizilor - ele sunt amfoteri. este posibil să fie atât proprietăți acide evidente și Ba. Această dualitate a substanței, datorită faptului că toți aminoacizii au o grupare carboxil (-COOH) și amino (-NH2). Carb 1000 grupare oxil atașată la amino proprietăți acide, iar gruparea amino - Ba cu semnificație clinică.

Dar, aminoacizii sunt, de asemenea, diferențe. Principala diferență este în structura lanțurilor laterale - radicali care sunt notate cu R-.

resturile de aminoacizi conectate unul la celălalt în molecula de proteină prin puternica legătură peptidică covalente. Aceasta are loc între gruparea carboxil a unui aminoacid și gruparea amino a unui alt aminoacid. În acest caz, apa este scindată moleculă. locație consecventă în lanțul polipeptidic al resturilor de aminoacizi unite prin legături peptidice, definește structura primară a moleculei de proteină.

lanțuri polipeptidice de proteine ​​sunt de tip spirală, numită structura secundară a moleculei de proteină. Are loc prin intermediul unor legături de hidrogen care au loc între NH-grupuri și grupurile CO situate pe bobine adiacente. Setul de legături de hidrogen slabe ca și în cazul în care moleculele de proteine ​​helix cusute și promovând formarea unei structuri solide.

datorita spiralat la multe și variate legăturile dintre radicalii amino (covalente, ionice și hidrogen) prezintă o configurație mai complexă, formând încurcăturile - structura terțiară a proteinei. Unele proteine, cum ar fi hemoglobina, format din mai multe bobine, care au o structură primară diferită.

Dispunerea spațială reciprocă a mai multor bobine de polipeptide identice sau diferite, care constituie o moleculă de proteină, formează o structură cuaternară.

Cu toate acestea, moleculele de proteine ​​sunt în măsură să schimbe configurația lor în diferite condiții. Sub acțiunea căldurii, anumite substanțe chimice, radiații și alți factori perturbata structura naturală a moleculelor proteice. Acest fenomen se numește denaturare. denaturarea proteinei, putem observa atunci când gătit ouă. Când această proteină este tulbure, este opac și elastic (fig. 6, B). Denaturarea este parțială și completă. În Denaturarea parțială a structurii primare a moleculei de proteină este reținută. În îndepărtarea factorului care provoacă o denaturare parțială a moleculei proteice ia din nou forma naturală.

Atunci când denaturarea completă a structurii primare a unei molecule de proteină este distrusă și nu poate reveni la starea inițială.

* Păianjenul glande lichid de proteine ​​de paianjen. Spider alocă picăturii secretă pe care o acordă sprijin, și apoi trage ușor firul. Restructurarea structurii cuaternare a moleculei de proteină devine insolubilă și elastică. Deci, din cauza Denaturarea proteinelor de web format.

Activitatea biologică a proteinelor, proprietățile și funcțiile lor depind de structura moleculei de proteină, configurația sa, capabilă de Denaturarea reversibil. Care sunt functiile de proteine ​​intr-o celula?

Proteine ​​si carbohidrati cum ar fi, funcționează în funcția de structură celulară. moleculele de proteine ​​sunt parte a tuturor membranelor celulare. Moleculele de colagen formează baza de proteine ​​de fierbere hrya 1000 și tendoane. Acesta constă dintr-un fir de păr de proteine, lână, unghii, coarne, copite, solzi, pene, pânze de păianjen.

Funcția motorie funcționează proteine ​​actină și miozină capabile de a induce contracția fibrelor musculare, precum și proteine ​​aparținând cililor și flagelilor unicelular celule specializate, cum ar fi celulele spermatice ale organismelor multicelulare.

proteine ​​specifice au o funcție de protecție. Anticorpii produși în vertebrate, - proteine ​​care neutralizează pătrunderea substanțelor străine corpului. Fibrinogenul proteină este implicată în coagularea sângelui.

Proteinele efectua, de asemenea funcția de transport. De exemplu, o hemoglobină proteină din sânge, care este parte a eritrocitelor formează un compus ușor instabil cu oxigen și îl transportă toate celulele organismului.

Unele proteine ​​au aprovizionat funcție. acumularea, de exemplu, în semințele de plante.

Odata cu deficit de polizaharide și proteine ​​lipide pot îndeplini funcția de energie. In oxidarea moleculelor proteice din energia celulară este eliberată în aproximativ aceeași cantitate ca și în oxidarea glucidelor.