Structura - o molecula de proteine - o enciclopedie mare de petrol și gaze, hârtie, pagina 1
Structura - o moleculă de proteină
Structura moleculei de proteină sub formă de lanțuri liniare nu este cea mai avantajoasă din punct de vedere energetic. Prin schimbarea circuitului formează aproape porțiuni de mai multe molecule caracteristice formează structuri: a - helix si / 3 forma p: paralel și antiparalel. Aceste forme constituie structura secundară a moleculei de proteină. Depinde de ordinul resturilor de aminoacizi din molecula. Structura terțiară - ordinul de rază lungă în moleculă determină ordinea în care structurile secundare formează o minge sau globulă - vedere generală a moleculei. [1]
Este această structură a moleculei de proteină. care este cauzat de legături covalente. [2]
modificari intramoleculare ale structurii moleculei de proteină. apar Denaturarea nu este însoțită de ruptură legături de valență COVA și sunt cauzate de inerente legături ienonnyh violare reversibil sau ireversibil proteine native, în principal hidrogen (p [4].
Există structură pe trei nivele ale moleculei de proteină. Structura primară - ordinea resturilor de aminoacizi din molecula de proteină, atunci când este întinsă într-un lanț liniar. Reziduurile de aminoacizi sunt identificate prin trei combinații de litere. [6]
Baza pentru studiul structurii moleculei de proteină sunt date cu privire la cantitatea fiecărei secvențe de resturi de aminoacizi din aranjamentul lor în fiecare dintre lanțurile peptidice (care pot sau nu pot fi identice), precum și cu privire la structura spațială a moleculei, cauzate de pliere sau înfășurarea lanțuri polipeptidice și poziția lor în raport cu cealaltă. proprietățile fizice ale proteinei determinate de structura moleculei de proteină în ansamblu biologică, chimică și. Aceste proprietăți depind, de multe ori într-o mare măsură, de prezența particulelor de molecule neproteice sunt mai mult sau mai puțin ferm legat cu lanțuri polipeptidice. [7]
Datorită clivaj al moleculei de proteină a structurii hexapeptid este schimbat, astfel încât convergent grupările funcționale anterior spațial discrete, care fac parte din centrul activ al enzimei, în particular serină și histidină. [8]
Poate, de asemenea, o schimbare semnificativă în structura moleculei de proteină (parțial denaturarea) la suprafața apei și sol sub apă și mediu neapos. Odată ajuns pe suprafața apei, molecula globular își schimbă forma. Acesta este implementat într-o structură bidimensională, astfel încât grupările nepolare făcute din apă și polare și încărcate au rămas în apă. Ca rezultat al suprafeței moleculei Denaturarea proteină globulară devine mai reactivă, deoarece grupul expus ascuns anterior în apă. [9]
Determinarea structurilor terțiare și cuaternare ale moleculelor de proteine se realizează prin metode fizice, în primul rând analiza rentgenestrukturnym. [10]
Este suficient să menționăm elucidării detaliată a structurii moleculelor proteice cu identificarea alternanță exactă în ea sute de unități de aminoacizi sau determinarea structurii macromoleculare a polinucleotide care au condus la o înțelegere a proceselor fizice și chimice care controlează reproducerea celulară și transmiterea trăsăturilor ereditare. [11]
Denaturarea este de obicei considerată orice modificare a structurii proteinei a moleculei. ceea ce conduce la schimbări semnificative în proprietățile sale. Excepția este modificarea unei schimbări în structura proteinei sau legăturile sale de valență distrugere cova, cum ar fi hidroliza lanțurilor peptidice înseși. [12]
Mecanismul de acțiune a acestui compus pe structura moleculei de proteină este neclară. Este posibil ca PG poate afecta hidrogenul și legăturile hidrofobe între subunități, deoarece are ambele grupări hidrofobe și hidrofile. [13]
Unii oameni de știință contestă existența diketopiperazines în structura moleculei de proteină. presupunând că un al doilea diketopiperazines format in timpul hidrolizei proteinelor. [14]
Fundamentala Proteinele radiografiei întrebare este după cum urmează: în ce măsură structura moleculei de proteină în cristal coincide cu structura sa într-o soluție apoasă, în care proteina funcțională. [15]
Pagini: 1 2 3 4